آخرین مرحله برای اصلاح مو – ScienceDaily


ریبوزوم ها تمام پروتئین های سلول را سنتز می کنند. مطالعات انجام شده عمدتا در مورد مخمر ، اطلاعات زیادی در مورد نحوه جمع آوری ریبوزوم ها نشان داده است ، اما یک تیم در Ludwig-Maximilians-Universitaet (LMU) در مونیخ اکنون گزارش داده اند که جمع آوری ریبوزوم در سلول های انسانی به عواملی نیاز دارد که بیشتر از این موارد مشابه ندارند. ارگانیسم های ساده شده

در هر سلول ، صدها هزار ماشین مولکولی پیچیده به نام ریبوزوم ها پروتئین های جدید تولید می کنند و هر زنجیره در حال رشد را با سرعت چند اسید آمینه در ثانیه گسترش می دهند. بنابراین جای تعجب نیست که ساخت این کارخانه های حیاتی پروتئین عملیاتی کاملاً پیچیده است که بیش از 200 عامل مونتاژ به طور موقت در آن دخیل هستند. ریبوزومهای بالغ تقریباً از 80 پروتئین و چهار RNA ریبوزومی تشکیل شده است. اما اینکه چگونه این مواد به ترتیب صحیح برای تولید ریبوزوم عملکردی جمع آوری می شوند ، کاملاً درک نشده است. علاوه بر این ، بیشتر دانش ما در مورد این فرآیند از مطالعات انجام شده بر روی ارگانیسم های مدل مانند باکتری ها و مخمر حاصل می شود ، و ممکن است لزوما برای سلول های موجودات بالاتر قابل استفاده نباشد. محققان به سرپرستی پروفسور رولان بکمن (مرکز ژن ، LMU مونیخ) اکنون جزئیات جدیدی درباره مراحل اصلی بلوغ ریبوزوم در سلولهای انسانی کشف کرده اند.

ریبوزوم های فعال از دو ذره جداگانه جمع شده تشکیل شده اند که از نظر اندازه متفاوت هستند و تنها پس از انجام اولین مراحل سنتز پروتئین در کوچکتر از این دو (در سلول های انسانی ، “زیرواحد 40S”) با یکدیگر تعامل دارند. تیم بکمن با استفاده از میکروسکوپ الکترونی برقی ساختار چندین پیش ساز زیر واحد 40S جدا شده از سلولهای انسانی را تعیین و بلوغ آن را پیگیری کردند. مایکل آمایسمایر می گوید: “این مطالعه از یک پروژه قبلی حاصل می شود که در آن ایده اولیه ای از روند کار پیدا کردیم.” وی دانشجوی دکترای تیم بکمن و نویسنده اصلی گزارش جدید است که مربوط به مراحل نهایی مونتاژ زیرواحد کوچک است.

در این مرحله دیرهنگام ، یک انتهای RNA ریبوزومی مرتبط با ذره کوچک از بدن زیر واحد نابالغ خارج می شود. آخرین مرحله در بلوغ زیر واحد 18S حذف این بخش اضافی است. برای اطمینان از عدم بروز زود هنگام این واکنش ، آنزیم مسئول – NOB1 – تا زمان لازم غیرفعال نگه داشته می شود. مطالعه جدید نشان می دهد که قبل از فعال سازی NOB1 یک تغییر ساختاری ایجاد می شود که منجر به آزاد شدن یک شریک اتصال از آنزیم می شود. این به نوبه خود باعث یک بازآرایی ساختاری در NOB1 خود می شود ، که به آنزیم اجازه می دهد قسمت rRNA برآمده را شکافت. آمسمایر توضیح می دهد: “فعال سازی NOB1 توسط آنزیم دیگری انجام می شود.” همراه با پروتئینی که پیدا کردیم – که در مخمر یافت نمی شود – آخرین آنزیم به عنوان یک گوه به زیر واحد بلوغ 40S وارد می شود و این تغییر ساختاری قاطع در NOB1 را تسهیل می کند. “

نویسندگان همچنین نشان دادند که پروتئین دیگری که در مخمر یافت نمی شود ، یک نقش (هنوز) مرموز در بلوغ زیر واحد 40S دارد. بكمن گفت: “این اهمیت نگاه به سیستم انسانی جدا از سایر مدلهای تجربی را نشان می دهد.” استفاده از سیستم مخمر ساده تکاملی برای درک اساسی فرآیند کافی است. اما برخی از سندرم های پاتولوژیک با خطاهایی در بیوژنز ریبوزومی در انسان همراه هستند ، که دلیل منطقی برای مطالعه مونتاژ ریبوزومی در سیستم های سلول انسانی فراهم می کند.

منبع تاریخچه:

مواد تهیه شده توسط دانشگاه لودویگ-ماکسیمیلیانس در مونیخ. توجه: مطالب را می توان از نظر سبک و طول ویرایش کرد.


منبع: khabar-erfan.ir

دیدگاهتان را بنویسید

Comment
Name*
Mail*
Website*